Изучаем строение и классификацию аминокислот - основа белков

Подробное описание структуры и свойств аминокислот, их классификация на полярные, неполярные, заряженные и незаряженные. Разбор пептидной связи и ее роли в образовании белковых молекул. Подробный разбор на основе видеоролика на YouTube.


Всё о строении, свойствах и классификации аминокислот, которые формируют белки

Ключевые аспекты:

Что такое аминокислоты и из чего они состоят?

Аминокислоты - это органические соединения, состоящие из карбоксильной группы, аминогруппы и боковой цепи (радикала). Присоединяясь друг к другу пептидной связью, они образуют белки - важнейшие биомолекулы, выполняющие множество функций в организме.

Какие существуют типы аминокислот?

Аминокислоты делятся на две основные группы:

  • Неполярные (гидрофобные) аминокислоты, имеющие в радикале только атомы углерода и водорода (глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан)
  • Полярные аминокислоты, содержащие в радикале связи с кислородом, азотом, серой (серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, лизин, аргинин, гистидин)
Также выделяют заменимые, условно заменимые и незаменимые аминокислоты в зависимости от способности организма их синтезировать.

Как образуется пептидная связь между аминокислотами?

Пептидная связь образуется при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой. При этом образуется ковалентная связь, а побочным продуктом является молекула воды.

  1. Карбоксильная группа первой аминокислоты соединяется с водородом аминогруппы второй аминокислоты, высвобождая молекулу воды.
  2. Оставшиеся части аминокислот соединяются, образуя пептидную связь.
  3. Полученная полипептидная цепь имеет N-конец (со свободной аминогруппой) и С-конец (со свободной карбоксильной группой).
Пептидная связь обладает частичным двойным характером, что ограничивает вращение, но позволяет белкам принимать разнообразные пространственные структуры.

Какие свойства пептидной связи важны для формирования белков?

Важные свойства пептидной связи:

  1. Транс-положение радикалов относительно плоскости связи
  2. Планарность - все атомы пептидной группы лежат в одной плоскости
  3. Наличие кето-енольной таутомерии, позволяющей перемещать двойные связи
  4. Способность образовывать водородные связи с другими пептидными группами
  5. Частичный двойной характер, ограничивающий вращение, но допускающий разнообразные пространственные конформации белков
Эти свойства определяют вторичную, третичную и четвертичную структуру белков, обеспечивая их многообразие и функциональность.

Раздел: О здоровье